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| Modelo de la lizozima: La lizozima es una enzima que se encuentra en las lagrimas y en la saliva. Tomado: http://www.biologia.arizona.edu/ biochemistry/problem_sets/energy_enzymes_ catalysis/graphics/ES_complex.gif |
La vida es inconcebible sin las enzimas. La mayoría de las miles de reacciones bioquimivas que mantienen los procesoso vivos se producirían a velocidades imperceptibles sin las enzimas. Susu actividades cataliticas pueden regularse de forma muy precisa.
Las enzimas son catalizadores biologicos. Aumentan la velocidad de una reacción sl proporcionar una ruta de reacción alternativa que requiere menos energía que la reacción sin catalizar. A diferencia de de algunos catalizadors inorgánicos, las mayoria de las enzimas catalizan reacciones a temperaturas suave. Además las enzimas son especificas para las clases de reaciones que catalizan. Cada clase de enzaima tienen una superficie de union unica con una forma enreversada denominada lugar activo. El sustrato se une al lugar activo de la enzima, que consiste en una pequeña hendidura p grieta en una moolecula grande de proteína. En el modelo llave- cerradura de la accion enzimatica , las estructuras del luga activo de la enzima y el estado de transicion del sustrato son complementarios. En el modelo de ajuste inducido, la molecula de proteína se supone que es flexible. Las enzimas poseen varias propiedades notables. En primer lugar, las velocidades de las reacciones que catalizan las enzimas suelen ser extraordinariamente elevadas. En sugundo lugar, las enzimas son muy especificas pra las reacciones que catalizan. Es poco habitual que forman productos secundarios, y finalmente pueden regularse debido a sus estructuras tan complejas.
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deshidrogenasa de Cryptosporidium parvum, con el NAD+ en rojo, las láminas beta en amarillo y las hélices alfa en púrpura. |
Aunque la actividad catalitica de algunas enzimas solo depende de las interacciones entre los aminoácidos del lugar actio y el sustrato, otra enzimas requieren para sus actividades componentes no proteicos. Los cofactores enzimaticos pueden ser iones como el Mg2+ o el Zn2+ . moleculas organicas complejas denominadas coenzimas. El componente proteico de una enzima carece de un cofactor esencial se denomina apoenzima. Las enzimas intactas con sus cofactores unidos se denominan holoenzimas.
Eb la primera ápoca de la bioquimica, las enzimas se denominaban según el capricho de sus descubridores. Pero la Union Internacional de Bioquimca intituyó un esquema de denominacion sistematica para las enzimas. Ahora cada enzima se clasifica de acuerdo con la clase de reaccion que cataliza. En este esquema, a cada enzima se le asigna una clasificacion de cuatro numeros y uin nombres con dos artes denominado nombre sistematico. Por ejemplo. la alcohol: NAD oxidoreductosa su EC es 1.1.1.1(abreviatura de Enzyme comission) y se le denomina normalmente alcohol deshidrogenasa.
Las seis principales catgorias de enzimas son:
La cinetica enzimarica consiste en el estudio cuantitativo de la catalisis enzimatica. De acuerdo con el modelo de Michaelos-Menten, cuando el sustrato S se une al lugar activo de una enzima E, se forma un complejo de estado de transicion, el sustrato se cinvierte en producto. Tras un tiempo, el producto se disocia de la enzima.
V = Vmax [s] Vmax es velociadad maxima de la reaccion y Km es una constante de velocidad
[s] + Km
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| Velocidad de reaccion v y concentracion de sustrato [s] para una reaccion caracteristica catalizada por una enzima Tomado de: http://perso.wanadoo.es/sancayetano2000/ biologia/images/Cinenzima.gif |
La inhibición enzimatica puede ser reverible e irreversible. Los inhibidores irreversibles normalmente se unen de forma covalente a las enzimas. En la inhibición reversible, el inhibidor puede disociarse de la enzima. Los tipos mas comunes de inhibición reversible son competitiva, no competitiva e acompetitiva.
COMPETITIVOS: Se unen de forma reversible a la enzima libre, y no el complejo ES, para formar un complejo enzima-inhibidor EI.
NO COMPETITIVOS: El inhibidor se une tanto a la enzima como al complejo ensima-sustrato
ACOMPETITIVOS: El inhibidor solo se une al complejo enzima-sustrato y no a la enzima libre.
Las enzimas utilizan el mismo mecanismo catalitico que los catlizadores no enzimaticos. Las enzimas consiguen velocidades cataliticas significativamente superiores debido a que sus lugares activos poseen estructuras que estan suingularmente adecuadas para favorecer la catalisis. Varios factores contribuyen a la catalisis enzimatica. Lo más impottantes son:
>Los efectos de proximidad y tensión: Cuanto más fuerte puede unir el lugar activo al sustrato mientras éste está en su estado de transicion, mayor es la velocidad de reaccion. Además, cuando la enzima y el sustrato estan mas cercanos, se comportan como si fueran una sola molecula.
>Efectos electrostaticos: Una union mas eficaz del sustrato disminuye la energia libte del estado de transicion, lo cual acelera la reaccion.
>Catalisis Acidobasica: Los grupos quimicos pueden hacerse mas reactivos añadiendo o eliminando un proton.
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| Catalisis enzimatica Tomado de: http://centros.edu.xunta.es/iesdemos/files_mos/departamentos /Fis_Qim/BACH_2/quimica/cinetica/catalizada.gif |
Las enzimas son semsibles a los factores ambientales como la temperatura y el pH. cada enzima posee una temperatura óptima y un ph optimo.
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| Tomado de: http://www.coenzima.com /media/coenzima-nad+.jpg |
Las coenzimas son moleculas organicas que tienen diversas funciones en la catalisi enzimatica. La mayoria de estas se derivan de las vitaminas, La vitamibas son nutrientes organicos que se requieren en cantidades pequeñas en la alimentacion del ser humano, Se dividen en dos clases: hidrosolubles y liposolubles. Además, existen determinados nutrientes semajanyes a las vitaminas que pueden sintetizarse en pequeñas cantidades y que facilotan los procesos catalizados por las enzimas.
HERRAMIENTAS INFORMATICAS
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