Los aminoacidos son moleculas organicas con un grupo amino. Entre los animoacidos porsibles, apenas 20 son los que encontramos comunmente en las proteinas. La estructura general de los aminoacidos incluye un grupo amino y un grupo carboxilo, los cuales estan enlazados al carbono alfa. Dicho carbono tambien esta unido a un hidrogeno y a un grupo en la cadena lateral, el grupo R. el cual determina la identidad del aminoacido en cuestión.Loa aminoacidos se clasifican segun dos criterios principales: la polaridad de la cadena lateral y la presencia de un grupo acido o alcalino en ésta. Se han encontrado cuatro grupos de aminoacidos en las proteinas: el primero abarca aquellos con cadenas laterales no polares, el segundo esta formado por los que tienen cadenas laterales polares pero electricamente neutras; el tercero engloba los que tienen grupos carboxilos en susu cadenas laterales, y el cuarto incluye los qe tienen cadenas laterales alcalinas.
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| Tomado de: La celula de Cooper. p 52 |
El primer grupo incluye la glicina, la alanina, la valina, la leucina, la isoleucina, la prolina, la fenilalanina, el tripptifano y la metionina. En varios de este grupo la cadena lateral es un hidrocarburo alifatico. El segundo grupo son los aminoacidos neutros, sin carga neta, y tienen y pH neutro. Este grupo incluye la serina, la treonina, la cisteina, la glutamina y la asparagina. En el tercer grupo, estan el acido glutamico y el aspartico, posseen grupos carboxilos ademas del que esta presente en todos los demas aminoacidos. Debido a la presencia del carboxilato, la cadena lateral de cada uno de estos aminoacidos esta cargado negativamente. cuando se encuentra a pH neutro. El cuarto grupo lo conforman la histidina, la lisina y la arginina, la cadena lteral está cargada positivamenteen o cerca del pH neutral.
En un aminoacido libre el grupo carboxilo y el grupo amino dela estructura general se cargan a pH neutrop - la porcion carboxilato se caarga negativamente y el grupo amino, positivamente-. Los aminoacidos sin grupos cargados en sus cadenas laterales exsiten en una solucion neutra como zwiitteriones sincarga neta. Un zwitterión tiene ambos tipos de cargas, positivas y negativas, pero en solucion es electricamente neutro. .
Se pueden obtener curvas de titulación para los aminoacidos, en la misma forma que para cualquier ácido diprótico o multiprótico. Es posible determinar la carga de los aminoacidos a cualquier pH dado.
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| FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO Tomado de: http://cnho.files.wordpress.com/2010/04/ formacion-del-enlace-peptidico.png?w=410&h=363 |
Los aminoacidos individuales pueden ligarse formano enlaces covalntes. Este enlace se forma entre el grupo Alfa- carboxilo de un aminoacido y el grupo alfa- amino del siguiente. Se elimina agua en el proceso y los residuos de aminoacidos quedan enlazados. A este enlace se le denomina ENLACE PEPTIDICO.
Los péptidos son cpmpuestos formados enlazando unos cuantos aminoacidos, cuyo numero va de dos a varias docenas. En una proteina, muchos aminoacidos (comunmente mas de 100) están ligados por enla ces peptidicas para formar una cadena polipeptídica.
El enlace Carbono- Nitrogeno normalmente se representa con una solo ligadura, con un par de elctrones compartidos entre los dos atomos.
La caracteírtica estructural tiene importantes implicaiones para las conformaciones de los péptidos y las proteinas. Hay rotación libre libre alrededor de los enlaces entre el carbono alfa de un residuo aminoacido dado y entre el nitrogeno aminíco y el carbono carbonilico de ese residuo, pero no hay rotacion significativa alrededor de la union peptidica. Esta restriccion esereoquimica juega un papel importante en la determinacion de la estructura terciaria de las proteinas. Los peptidos son oligomeros de aminoacidos que juegan papeles importantes en muchos procesoso biologicos. Por ejemplo la insulina, una hormona peptidica, controla los niveles de azucar en la sangre, los bradiquinios los de la presion sanguinea y regula la oxitocina uterina para la contraccion y lactacion. Aún otras, como las encefalinas, son analgesicos naturales contra el dolor.
TERMINOS Y SUS SINONIMOS Y ACRONIMOS
BIBLIOGRAFIA CONSULTADA
HART, David y HART, Harold. Quimica Orgánica. 12 ed. Editorial McGraw Hill: España, 2007.
CAMPBELL, Mary. Bioquimica. 6 ed. Editorial Cengage Learning: Mexico, 2009
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